Cercetătorii de la Case Western Reserve University, studiază proteine prionice modificate, care produc boli letale. Ei au identificat pentru prima dată, trăsături ale prionilor umani responsabili pentru replicarea in creier. Scopul cercetărilor este de a stabili o strategie prin care sa oprească bolala prionică la om si implicit să dezvolte noi strategii aplicabile in boala Alzheimer și in alte boli neurodegenerative.
In prezent nu stim care este cauza bolii Alzheimer, dar cercetătorii sunt de acord că aceste proteine joacă un rol important in apariția și progresia ei.
Boala Alzheimer afectează peste 6 milioane de oameni in SUA si costul ingrijirii lor se estimează a fi in jur de 355 miliarde dolari pe an.
Cercetarea a fost efectuată in laboratorul Departamentului de Patologie și Centrul de Proteomică si Bioinformatică de la Case Western University School of Medicine si la Laboratoarele Brookhaven din New York. Conducătorul acestor cercetări este Jiri Safar, profesor de patologie, neurologie si neurostiințe.
Prionii au fost descoperiți in anii 1980, ca proteine ce conțin agenți biologici cu capacitate de autoreplicare in celule vii, fara a avea acid nucleic.
Impactul medical al bolii produse de prioni la om si al transmiterii de la animale, a fost apariția encefalitei spongiforme ( boala vacii nebune), care a dus la dezvoltarea acestui nou concept al proteinelor autoreplicabile.
Prionii umani au capacitatea de a se lega de proteine normale din vecinatate si a produce gauri microscopice. In esență, ele transforma creierul in structuri asemanatoare unui burete si duc la demența si deces.
Aceste descoperiri au deschis dezbaterea legată de posibilitatea ca un mecanism asemanator celui prionic să fie implicat in originea și dezvoltarea altor boli neurodegenerative. Boala prionică este probabil cea mai heterogenă afecțiune neurodegenerativă. A fost acodată o importanța crescută posibilitații ca aceste boli să fie produse de tulpini distincte de prioni. Cercetarile se desfasoară in condițiii de laborator, datorită caracteristicilor complexe ale moleculelor și necesitațiii de biosiguranță in investigarea acestui tip de boală care este fatală și nu are tratament.
Cercetatorii au dezvoltat un proces in trei etape pentru cercetarea prionilor umani:
– Prioni derivați din creierul uman au fost expuși unui fascicul de raze X sincrone de intensitate mare. Acest fascicul a creat specii de radicali de hidroxil cu scurte explozii de lumină, care au modificat compozitia chimică a suprafeței prionilor, progresiv si selectiv. Proprietațile unice ale acestei surse de lumină se caracterizează prin intensitatea enormă, care poate fi mai luminoasă decat cea a soarelui de milioane de ori.
– Modificările chimice rapide ale prionilor supuși fascicului luminos, au fost monitorizate prin anticorpi antiprionici. Acești anticorpi recunosc trasaturile de suprafată ale prionilor, iar spectrofotometria identifică exact localizarea prionilor, diferentele tulpinilor, oferind o descriere mai precisă a defectelor prionilor.
– Prionii expuși luminii s-au replicat in tub si s-a constatat pierderea progresivă a activitații de replicare sub actiunea sincrotronică și modificarea lor, facand posibilă identificarea de elemente cheie pentru replicarea prionilor și propagarea lor in creier.
Această cercetare constituie primul pas in identificarea unor locusuri cu importanță structurală care reflectă diferențele dintre prioni in ceea ce priveste diagnosticul si agresivitatea acestora.
Astfel se vor putea dezvolta noi molecule care să blocheze progresia bolii prionice la pacienți. Această abordare structurală permite dezvoltarea unui model pentru identificarea locusurilor structurale importante pe proteinele modificate in alte boli cum este boala Alzheimer, care implică propagarea de la celula la celula a proteinelor, similar modelului prionic.
Studiul se axează pe intelegerea avansata a bolilor neurodegenerative, iar acest lucru este crucial pentru a dezvolta noi strategii terapeutice.
